BỘ KHOA HỌC VÀ CÔNG NGHỆ
HỆ THỐNG THÔNG TIN KHOA HỌC VÀ CÔNG NGHỆ

Lọc theo danh mục
  • Năm xuất bản
    Xem thêm
  • Lĩnh vực
liên kết website
Lượt truy cập
 Lượt truy cập :  22,308,973
  • Công bố khoa học và công nghệ Việt Nam

Khoa học kỹ thuật và công nghệ

BB

Bùi Công Chính, Hồ Tá Giáp(1), Vũ Văn Vân

Biểu hiện protein tái tổ hợp MGG06069 của loài Magnaporthe oryzae và phân đoạn PMO của protein trên Escherichia coli

Recombinant protein expression of Magnaporthe oryzae MGG06069 and its polysaccharide monooxygenase domain in Escherichia coli

Tạp chí Khoa học và Công nghệ - Đại học Nguyễn Tất Thành

2022

17

1

MGG06069 là một polysaccharide monooxygenase (PMO) protein có nguồn gốc từ loài nấm Magnaporthe oryzae gây bệnh đạo ôn trên cây lúa. Đây là một protein có tiềm năng trong việc đẩy nhanh quá trình phân hủy xenlulo, do đó protein này có thể có giá trị trong công nghiệp. Trong nghiên cứu này, protein MGG06069 với độ dài hoàn chỉnh cũng như phân đoạn PMO của protein MGG06069 được biểu hiện trong E. coli nhằm sản xuất ra protein tái tổ hợp ở quy mô lớn để phục vụ cho các nghiên cứu về hoạt tính enzym sau này. Kết quả cho thấy lượng protein tái tổ hợp thu được của phân đoạn PMO cao hơn so với lượng protein tái tổ hợp thu được của protein MGG06069 có độ dài hoàn chỉnh. Thêm vào đó, việc biểu hiện phân đoạn PMO đã thu được một dải protein duy nhất tại vị trí kích thước dự đoán. Các kết quả trên cho thấy phân đoạn PMO của protein MGG06069 được tinh sạch có thể được sử dụng cho các thí nghiệm về hoạt tính enzym trong tương lai.

MGG06069 is a polysaccharide monooxygenase protein that originated from the fungus that causes rice blast, Magnaporthe oryzae. It has the potential to speed up the cellulolysis process, which can be beneficial for industry. In this study, the full-length MGG06069 protein and its polysaccharide monooxygenase domain were expressed in Escherichia coli in order to produce recombinant proteins on a large scale for further enzymatic experiment. It was shown that the amount of the recombinant polysaccharide monooxygenase domain protein was much higher compared to that of the full-length protein. In addition, only one band of expected size was obtained for the recombinant PMO domain protein. These results suggest the purified polysaccharide monooxygenase domain of MGG06069 that can be used for enzymatic assays in the future.

Xem toàn văn