Nghiên cứu khả năng sinh tổng hợp Cellobiose Dehydrogenase từ một số loài nấm phân lập ở rừng mưa phía Bắc Việt Nam

Chỉ số đề mục

Lĩnh vực nghiên cứu

10616 - Công nghệ sinh học

Dạng tài liệu

Tác giả

Vũ Đình Giáp, Thái Thị Mỹ Hiệp, Đỗ Hữu Nghị⁽¹⁾

Nhan đề

Nghiên cứu khả năng sinh tổng hợp Cellobiose Dehydrogenase từ một số loài nấm phân lập ở rừng mưa phía Bắc Việt Nam

Nhan đề tiếng anh

Nguồn trích

Tạp chí Công nghệ Sinh học - Viện Khoa học và Công nghệ Việt Nam

Năm xuất bản

2020

Số

1

Trang

135-145

ISSN

1811-4989

Từ khóa

Enzyme, Nấm thối, Phân lập, Cảm biến, Sinh tổng hợp

Từ khóa tiếng anh

Tóm tắt

Enzyme từ nấm được biết đến có khả năng thủy phân hiệu quả vật liệu giàu lignocellulose. Quá trình phân hủy này cần nhiều enzyme tham gia hoạt động phối hợp để thủy phân cấu trúc polymer. Trong số đó, một số enzyme oxi hóa cần thiết như lignin peroxidase, mangan peroxidase hay laccase... Cellobiose dehydrogenase (CDH) là enzyme ngoại bào được sinh tổng hợp ở nhiều loài nấm khác nhau, chúng được phát hiện đầu tiên vào năm 1974 bởi Westermark trong nấm thối trắng Trametes verscolor và Phanerochaete chrysosporium. Vai trò sinh học của CDH đã được chứng minh tham gia vào sự phân hủy các polymer như cellulose, hemicellulose và lignin bằng cách tạo ra gốc hydroxyl thông qua phản ứng Fenton. CDH có các đặc tính xúc tác và điện hóa sinh học độc đáo đã được sử dụng trong cảm biến sinh học để phát hiện cellodextrin, maltose, lactose và các hợp chất diphenol hoặc trong các ứng dụng y sinh như sản xuất axít lactobionic. Vì thế, CDH là một thành phần quan trọng của hệ thống enzyme ngoại bào để phân giải lignocellulose. Trong nghiên cứu này, 47 chủng nấm phân lập tại 2 vùng sinh thái (rừng quốc gia Cúc Phương, Mường Phăng) được sàng lọc hoạt tính enzyme CDH. Trong đó, 33 chủng biểu hiện hoạt tính CDH từ 8,89 đến 74,4 U/L khi phát triển trên môi trường rắn, cơ chất rơm. Chủng thể hiện hoạt tính cao nhất được xác định là Coprinellusaureogranulatus MPG14 với hoạt độ CDH đạt 77,4 U/L trên môi trường cơ bản và 237,4 U/L ở điều kiện thích hợp bổ sung nguồn carbon từ α-cellulose (20 g/L), nguồn nitrogen từ pepton (5 g/L) sau 12 ngày lên men dịch thể, ở 30 oC, pH 5,5, trong điều kiện nuôi lắc 200 v/ph. Như vậy, chủng nấm trên có tiềm năng để khai thác enzyme CDH ứng dụng trong việc tiền xử lý các vật liệu giàu lignocellulose.

Tóm tắt tiếng anh

Kí hiệu kho

TTKHCNQG, CVv 262

File toàn văn

Xem toàn văn

Tài liệu tham khảo

[1] Zamocky M, Ludwig R, Peterbauer C, Hallberg BM, Divne C, Nicholls P, Haltrich D (2006), Cellobiose dehydrogenase-a flavocytochrome f-rom wood-degrading, phytopathogenic and saprotropic fungi.,Curr. Protoc. Pept. Sci 7(3): 255–280.
[2] White T, Bruns T, Lee S, Taylor F, White TJ, Lee SH, Taylor L, Taylor JS (1990), Amplification and direct sequencing of fungal ribosomal RNA genes for phylogenetics. In: PCR Protocols: a guide to methods and applications.,Academic Press, New York, USA, 315–322.
[3] Westermark U, Eriksson KE, Daasvatn K (1974), Cellobiose: quinone oxidoreductase, a new wooddegrading enzyme f-rom white-rot fungi.,Acta Chemica Scandinavica 28b: 209–214.
[4] Wood JD, Wood PM (1992), Evidence that cellobiose: quinone oxidoreductase f-rom Phanerochaete chrysosporium is a breakdown product of cellobiose oxidase.,Biochim Biophys Acta 1119(1): 90-6.
[5] Saha T, Ghosh D, Mukherjee S, Bose S, MukherjeeM (2008), Cellobiose dehydrogenase production by the mycelial culture of the mushroom Termitomyces clypeatus.,Process Biochem 43(6): 634-641.
[6] Sachslehner A, Haltrich D, Nidetzky B, Kulbe KD (1997), Production of hemicellulose - and cellulose-degrading enzymes by various strains of Sclerotium rolfsii.,Appl Biochem Biotechnol 63-65: 189-201.
[7] Palonen H (2004), Role of lignin in the enzymatic hydrolysis of lignocellulose.,VTT Biotechnology
[8] Peters D (2007), Raw materials.,Adv Biochem Eng Biotechnol 105: 1-30.
[9] Nicholas K, Nicholas HG, Nicholas KB, Nicholas HB, Deerfield DW, Nicholas HBJ, Nicolas HJ, Nicholas KR, Nicholas A, Nicholas H, Gauch H (1997), GeneDoc 2.7: a tool for editing and annotating multiple sequence alignments.,
[10] Nyanhongo GS, Sygmund C, Ludwig R, Prasetyo EN, Guebitz GM (2013), Synthesis of multifunctional bioresponsive polymers for the management of chronic wounds.,J Biomed Mater Res B Appl Biomater 101(5): 882–891.
[11] Morpeth FF (1985), Some properties of cellobiose oxidase f-rom the white-rot fungus Sporotrichum pulverulentum.,Biochem J 228(3): 557–564.
[12] Harreither W, Sygmund C, Augustin M, Mikhail M, Gorton L, HaltrichD, Ludwig R (2001), Melanie Narciso Catalytic Properties and Classification of Cellobiose Dehydrogenases f-rom Ascomycetes.,Appl Environ Microbiol 77(5): 1804–1815
[13] Habu N, Igarashi K, Samejima M, Pettersson B, Eriksson KE (1997), Enhanced production of cellobiose dehydrogenase in cultures of Phanerochaete chrysosporium supplemented with bovine calf serum.,Biotechnol Appl Biochem 26(2): 97-102.
[14] Hall TA (1999), BioEdit: a user-friendly biological sequence alignment editor and analysis program for Windows 95/98/NT.,Nucl. Acids. Symp. Ser 41: 95-98.
[15] Henriksson G, Johansson G, Pettersson G (2000), A critical review of cellobiose dehydrogenases.,J Biotechnol 78(2): 93-113.
[16] Fang J, Huang F, Gao P (1999), Optimization of cellobiose dehydrogenase production by Schizophyllum commune and effect of the enzyme on kraft pulp bleaching by ligninases.,Process Biochem 34(9): 957-961.
[17] Doyle JJ, Doyle JL (1987), A rapid DNA isolation procedure for small quantities of fresh leaf tissue.,Phytochemical Bulletin 19:11-15.
[18] Baminger U, Subramaniam SS, Renganathan V, Haltrich D (2001), Purification and c-haracterization of cellobiose dehydrogenase f-rom the plant pathogen Sclerotium (Athelia) rolfsii.,Appl Environ Microbiol 67(4): 1766-1774.