Ảnh hưởng của mật độ giống ban đầu, nhiệt độ và pH đến khả năng biểu hiện lactoferrin từ chủng Pichia pastoris KM71H-3 tái tổ hợp

Chỉ số đề mục

Lĩnh vực nghiên cứu

Các công nghệ sản phẩm sinh học, vật liệu sinh học, chất dẻo sinh học, nhiên liệu sinh học, các hóa chất được chiết tách từ sinh học, các vật liệu mới có nguồn gốc sinh học.

Dạng tài liệu

Tác giả

Trịnh Thị Thu Thủy, Nguyễn Thị Thủy, Trương Quốc Phong⁽¹⁾

Nhan đề

Ảnh hưởng của mật độ giống ban đầu, nhiệt độ và pH đến khả năng biểu hiện lactoferrin từ chủng Pichia pastoris KM71H-3 tái tổ hợp

Nhan đề tiếng anh

Nguồn trích

Khoa học nông nghiệp Việt Nam

Năm xuất bản

2021

Số

03

Trang

410-416

ISSN

2588-1299

Từ khóa

Lactoferfin, Tái tổ hợp, Mật độ giống, Nhiệt độ, Độ pH, Chủng KM71H-3

Từ khóa tiếng anh

Tóm tắt

Lactoferrin (LF) là một loại glycoprotein thuộc họ protein transferrin với chức năng chung là vận chuyển sắt trong máu. Lactoferrin có khả năng giúp tăng cường hệ miễn dịch, có khả năng kháng khuẩn, chống oxy hóa, kháng u và kháng virus. Gen mã hóa lactoferrin có nguồn gốc từ bò sau khi tối ưu mã di truyền đã được biểu hiện thành công ở chủng P. pastoris KM71H - 3 trên môi trường 2xMMP. Mục tiêu của nghiên cứu này nhằm khảo sát ảnh hưởng của một số điều kiện lên men: nồng độ giống cấp ban đầu (tương đương giá trị OD600 từ 0,5-2,0), nhiệt độ nuôi (20C, 24C, 28C), pH môi trường (5,5-7,5) đến khả năng biểu hiện LF. Mức độ biểu hiện protein LF được đánh giá bằng phương pháp điện di SDS-PAGE và Dot – blot. Kết quả điện di SDS - PAGE và Dot-blot cho thấy LF được biểu hiện tốt trong môi trường 2xMMP ở nhiệt độ 28C, pH 6,0 và mật độ giống cấp ban đầu tương đương giá trị OD600 0,5.

Tóm tắt tiếng anh

Kí hiệu kho

TTKHCNQG, CTv 169

File toàn văn

Xem toàn văn

Tài liệu tham khảo

[1] Trịnh Thị Thu Thủy, Nguyễn Thị Tình & Trương Quốc Phong (2018), Nghiên cứu tạo cấu trúc biểu hiện tái tổ hợp pPICZ A::blfopt để biểu hiện lactoferrin bò trong Pichia pastoris,Kỷ yếu hội nghị công nghệ sinh học toàn quốc. tr. 306-313.
[2] Thomassen E.a.J., Veen H.a.V., Berkel P.H.C.V., Nuijens J.H. & Abrahams J.P. (2005), The protein structure of recombinant human lactoferrin produced in the milk of transgenic cows closely matches the structure of human milk-derived lactoferrin, Transgenic Research. 14(4): 397-405.,
[3] Sharma R., Chakraborty D. & Gupta P. (2015), Bovine lactoferrin and its functions in animals -A review, Agricultural Reviews. 36(4).,
[4] Sharma D. (2015), Lactoferrin and Its Role in Neonatology: A Review Article,Journal of Pediatrics & Neonatal Care. 2(2).
[5] Parkar D.R., Jadhav R.N. & Pimpliskar M.R. (2015), Antibacterial Activity of Lactoferrin_A Review, Human journals. 4(2): 118-127.,
[6] Nakamura I., Watanabe A., Tsunemitsu H., Lee N.Y., Kumura H., Shimazaki K.I. & Yagi Y. (2001), Production of recombinant bovine lactoferrin Nlobe in insect cells and its antimicrobial activity.,Protein Expr Purif. 21(3): 424-31.
[7] Iglesias-Figueroa B., Valdiviezo-Godina N., SiqueirosCendon T., Sinagawa-Garcia S., Arevalo-Gallegos S. & Rascon-Cruz Q. (2016), High-Level Expression of Recombinant Bovine Lactoferrin in Pichia pastoris with Antimicrobial Activity. Int J Mol Sci. 17(6).,
[8] Gonzalez-Chavez S.A., Arevalo-Gallegos S. & RasconCruz Q. (2009), Lactoferrin: structure, function and applications, Int J Antimicrob Agents. 33(4): 301 e1-8.,
[9] Chen H.L., Lai Y.W., Yen C.C., Lin Y.Y., Lu C.Y., Yang S.H., Tsai T.C., Lin Y.J., Lin C.W. & Chen C.M. (2004), Production of recombinant porcine lactoferrin exhibiting antibacterial activity in methylotrophic yeast, Pichia pastoris.,J Mol Microbiol Biotechnol. 8(3): 141-9.
[10] Chahardooli M., Niazi A., Aram F. & Sohrabi S.M. (2016), Expression of recombinant Arabian camel lactoferricin-related peptide in Pichia pastoris and its antimicrobial identification.,J Sci Food Agric. 96(2): 569-75.
[11] Bradford M.M. (1976), A rapid and sensitive method for the quantitation of microgram quantities of protein utilizing the principle of protein-dye binding.,Anal Biochem. 7(72): 248-54.
[12] Barber M.F., Kronenberg Z., Yandell M. & Elde N.C. (2016), Antimicrobial Functions of Lactoferrin Promote Genetic Conflicts in Ancient Primates and Modern Humans, PLoS Genet. 12(5): e1006063.,
[13] Alamdari E., Niazi A., Yarizade A., Moghadam A. & Aram F. (2016), Expression of a Recombinant Therapeutic Protein, Lactoferrin, in PichiaPinkTM: a Powerful Antimicrobial Protein Biological Forum - An International Journal. 8(1): 471-478.,
[14] Adlerova L., Bartoskova A. & Faldyna M (2008), Lactoferrin_a review. Veterinarni Medicina. 53(9): 457-468,